Le monde de la biochimie humaine, dans toutes ses significations, explique les processus métaboliques qui se produisent en nous. Au-delà des concepts éthérés et des propres identités, nous devons reconnaître que l’être humain n’est rien de plus qu’un ensemble de voies chimiques, d’impulsions électriques, de respiration cellulaire et de chaînes polypeptidiques, au moins à un niveau purement physiologique.

Pour lui, des milliers de petites molécules expliquent nos comportements, nos habitudes et nos maux. Les enzymes gastriques sont responsables de la digestion dans l’estomac, l’hémoglobine des globules rouges permet la transmission de l’oxygène à nos tissus et la libération de complexes synaptiques entre neurones nous permet de penser, ni plus ni moins. En termes simples: nous sommes les biomolécules que nous synthétisons, aussi petites ou insignifiantes qu’elles puissent paraître.

Parmi tous les conglomérats biologiques qu’est le corps humain, il existe une série de protéines ou de conjugués chargés de fonctions très spécifiques, qui ont tendance à échapper à l’attention générale en raison du langage spécifique qu’elles véhiculent. Ici nous verrons ce que c’est myoglobine, une hétéroprotéine musculaire qui présente de nombreuses similitudes avec l’hémoglobine classique.

Qu’est-ce que la myoglobine?

La myoglobine est une hétéroprotéine, c’est-à-dire qu’elle est composée d’une partie protéique (apoprotéine, acides aminés liés par des liaisons peptidiques) et d’une partie non protéique plus petite, le groupe prothétique. La principale caractéristique différentielle entre une protéine commune (holoprotéine) et une hétéroprotéine est que cette dernière a des lipides, des glucides, des acides nucléiques et même des métaux dans sa structure tridimensionnelle.

En affinant davantage le fil, nous pouvons souligner que la myoglobine est une hétéroprotéine de type chromoprotéine, car elle a un métal dans sa composition chimique, ce qui lui confère une coloration caractéristique. La myoglobine est composée d’une section polypeptidique de 153 acides aminés et d’un groupe hème qui contient un atome de fer, tout comme l’hémoglobine. En raison de ce groupe «hème», on peut dire que la fonction principale de la myoglobine est de stocker l’oxygène.

De plus, il convient de noter que la myoglobine est composé d’une seule chaîne polypeptidique composée de 8 hélices alpha (structure secondaire de la conformation des acides aminés), qui est associée à un point d’insertion d’oxygène. Au centre, il a un anneau de porphyrine qui contient du fer. Un groupe histidine proximal (His-93) est directement associé à la molécule de fer, tandis qu’un groupe histidine distal (His-64) est placé du côté opposé de la formation.

En revanche, l’hémoglobine (responsable du transport de l’oxygène dans le sang, dans les globules rouges) est composée de quatre polypeptides différents et de quatre sites de liaison à l’oxygène, ce qui permet diverses propriétés cinétiques de liaison. Vous pourriez dire ça, d’un point de vue chimique, il est plus «complexe» que la myoglobine.

Si nous voulons vous faire une idée de tout ce conglomérat, c’est le suivant: la myoglobine est constituée uniquement d’une chaîne d’acides aminés (polypeptide), qui à son tour se présente sous la forme de 8 hélices alpha connectées, disposées de manière enroulée sur mise en forme tridimensionnelle. Au centre de l’hétéroprotéine se trouve un groupe hème, avec une molécule de fer. Si nous pouvions dérouler sa structure tertiaire, nous verrions une chaîne de 8 sous-unités attachée à un anneau hème.

Fonction de la myoglobine

Comme l’hémoglobine, la myoglobine est une hétéroprotéine cytoplasmique qui permet à l’oxygène de se lier à un groupe hème. Cependant, en ayant quatre chaînes polypeptidiques (globine), l’hémoglobine a quatre groupes hème, ce qui lui permet d’adhérer plus d’oxygène à sa structure tertiaire. Ainsi, l’hémoglobine a plus de «charge d’oxygène», tandis que la myoglobine a une plus grande affinité pour elle, mais en moins quantité (un seul groupe hème / une molécule d’O2). Ces différences sont en relation avec la fonctionnalité de chaque molécule: l’hémoglobine transporte, tandis que la myoglobine se stocke.

À ce stade, il convient de noter que les concentrations de myoglobine sont les plus élevées dans la musculature striée des vertébrésspécifiquement, dans le cytoplasme des cardiomyocytes et dans le sarcoplasme des fibres musculaires. Sur la base de cette prémisse, on peut supposer que la fonction principale de la myoglobine est de fournir de l’oxygène aux mitochondries musculaires lorsque le corps est soumis à un stress, afin d’éviter une hypoxie au niveau des tissus.

En d’autres termes, la myoglobine sert de tampon pour la concentration intracellulaire d’oxygène et également de réserve d’O2 au niveau musculaire. Ce concept est confirmé par une réalité aussi curieuse qu’on l’attend: les animaux qui vivent dans l’eau et passent de longues périodes d’immersion ont 30 fois plus de myoglobine dans leur environnement cellulaire, par rapport à ceux qui disposent d’oxygène à tout moment.

Ceux-ci sont quelques autres fonctions de la myoglobine, contextualisées dans l’environnement de l’organisme:

• Facilite la diffusion de l’oxygène: Cette hétéroprotéine est désaturée au début de l’activité musculaire, augmentant le gradient de diffusion de l’oxygène des capillaires vers le cytoplasme.
• Il semble avoir des fonctions enzymatiques: il est nécessaire à la dégradation active de l’oxyde nitrique en nitrate. Le métabolisme de l’oxyde nitrique soutient l’activité mitochondriale.
• Aide à éliminer les espèces réactives de l’oxygène (ROS): les ROS sont de très petites molécules dérivées du métabolisme cellulaire normal, mais celles-ci peuvent endommager la cellule et la faire vieillir. Par conséquent, la myoglobine aide à maintenir ses concentrations au minimum.

Comme vous pouvez le voir, la fonctionnalité de la myoglobine ne réside pas seulement dans le stockage d’une molécule d’O2 grâce à son groupe hème. Bien que ce soit sa tâche principale, il en présente également d’autres, tout aussi importantes pour le bien-être dans l’environnement cellulaire.

Le rôle de la myoglobine dans les tableaux cliniques

La myoglobine est codée par le gène MB chez l’homme et, comme toutes les séquences d’ADN ordonnées, elle est sensible aux mutations. Le dysfonctionnement du gène MB a été associé à diverses affections, telles que le syndrome des loges ou le médulloblastome.

En outre, des modèles expérimentaux (souris knock-out) avec de la myoglobine mutée développent des maladies mortelles au niveau cardiaque au cours du développement fœtal. Les quelques modèles qui survivent à ces conditions expriment des mécanismes compensatoires, mais la survie est faible. Par conséquent, il est indiqué que la myoglobine est indispensable au fonctionnement du corps.

Au-delà des hypothèses, la myoglobine a été directement associée à une entité clinique largement connue: la rhabdomyolyse. Dans cette condition grave, il y a des dommages à la membrane du myocyte (cellule musculaire), ce qui se traduit par une accumulation de calcium de manière anormale dans le muscle. Cela conduit à une lyse musculaire et à une nécrose, ce qui augmente à son tour la concentration dans le sang de molécules qui ne devraient pas être présentes.

Fait intéressant, la myoglobine C’est la protéine qui endommage le plus les reins lorsqu’elle s’infiltre dans le système circulatoire et finit par être «filtrée» dans l’environnement rénal.. On pense que cette hétéroprotéine peut précipiter dans les tubules du rein, s’accumulant et provoquant des obstructions. Ce mécanisme de toxicité explique en partie pourquoi l’insuffisance rénale est l’un des principaux effets secondaires de la rhabdomyolyse.

Enfin, il est à noter que la présence de myoglobine dans l’urine est mesurée pour détecter cette condition, puisqu’une concentration de 100 mg / dl est capable de changer la couleur du pipi.

résumé

Lorsque nous prêtons attention à une protéine, une enzyme ou une molécule liée au métabolisme, rester uniquement avec sa structure et sa fonction principales est une grave erreur. Oui, la myoglobine stocke l’oxygène pour prévenir l’hypoxie musculaire, mais elle a également une activité enzymatique, neutralise les espèces réactives de l’oxygène, facilite la diffusion d’O2 dans l’environnement cellulaire et sert de l’un des critères diagnostiques de la rhabdomyolyse (soit dans sa concentration plasmatique, soit dans l’urine). ).

En fin de compte, chaque biomolécule a plus d’une fonction dans notre corps, et si nous croyons qu’elle ne remplit qu’une seule tâche, ce sera sûrement parce que nous n’avons pas découvert le reste.

Références bibliographiques:

• Cossins, A. et Berenbrink, M. (2008). Les nouveaux vêtements de la myoglobine: l’oxyde nitrique généré à partir de l’ion nitrite limite les dommages tissulaires causés par une circulation sanguine restreinte. Les expériences de désactivation génique chez la souris révèlent maintenant que la myoglobine est le médiateur de cet effet. Nature, 454 (7203), 416-418.
• Feinfeld, DA, Cheng, JT, Beysolow, TD et Briscoe, AM (1992). Une étude prospective des taux de myoglobine urinaire et sérique chez les patients atteints de rhabdomyolyse aiguë. Néphrologie clinique, 38 (4), 193-195.
• Karabay, O., Tuna, N., Ogutlu, A., et Gozdas, H. (2011). Niveau élevé de ferritine et de myoglobine dans la pneumonie à Legionella: rapport de cas et revue de la littérature. Journal indien de pathologie et de microbiologie, 54 (2), 381-381.
• Panteghini, M. et Pagani, F. (1997). Variation biologique de la myoglobine dans le sérum. Chimie clinique, 43 (12), 2435-2436.
• Vanek, T., et Kohli, A. (2019). Biochimie, myoglobine.
• Wu, AH, Laios, I., Green, S., Gornet, TG, Wong, SS, Parmley, L., … et Orlando, R. (1994). Dosages immunologiques de la myoglobine sérique et urinaire: clairance de la myoglobine évaluée comme facteur de risque d’insuffisance rénale aiguë. Chimie clinique, 40 (5), 796-802.
• Zhu, BL, Ishida, K., Quan, L., Taniguchi, M., Oritani, S., Kamikodai, Y., … et Maeda, H. (2001). Taux de myoglobine urinaire post-mortem en référence aux causes de décès. Forensic Science International, 115 (3), 183-188.